热诱导对乳清浓缩蛋白和分离蛋白乳化性及稳定性的影响

来源：中国食品学报杂志2016年第8期北京时间：

作者：耿浩; 刘悦; 梁新婷; 朱瑞麒; 侯俊财

单位：耿浩; 刘悦; 梁新婷; 朱瑞麒; 侯俊财东北农业大学食品学院;,

摘要：比较热聚合乳清浓缩蛋白(PWPC)和热聚合乳清分离蛋白(PWPI)的乳化性和乳化稳定性,分析PWPC和PWPI所带电荷量、微观结构特征以及分子质量分布特征。试验结果表明,PWPC和PWPI与未处理乳清蛋白相比乳化性降低,乳化稳定性升高;85℃的PWPC和PWPI的乳化性和乳化稳定性显著高于90℃的PWPC和PWPI(P<0.05),10%的PWPC和PWPI的乳化性和乳化稳定性高于8%和12%的;在相同条件下,PWPI的乳化性和乳化稳定性显著高于PWPC(P<0.05);PWPC和PWPI的Zeta-电位显著低于未处理的乳清蛋白(P<0.05),PWPI的Zeta-电位显著低于PWPC(P<0.05)。PWPC和PWPI比未处理的乳清蛋白稳定,在相同条件下PWPI比PWPC更稳定。透射电镜显示PWPI的网络结构比PWPC的紧密。分析PWPC和PWPI的SDS-PAGE电泳图谱,α-乳白蛋白和β-乳球蛋白条带强度降低,确定乳清蛋白发生热聚合。

关键词：乳清蛋白;热聚合;乳化性;乳化稳定性;Zeta-电位

基金资助：“十二五”农村领域国家科技计划课题(2013BAD18B07)