保加利亚乳杆菌异源表达纳豆激酶的性质研究

来源：中国食品学报杂志2017年第4期北京时间：

作者：齐少卿; 李晨; 卢海强; 李英军; 田洪涛; 罗云波

单位：齐少卿; 李晨; 卢海强; 李英军; 田洪涛; 罗云波河北农业大学食品科技学院;河北省农产品加工工程技术研究中心;中国农业大学食品科学与营养工程学院;,

摘要：目的:研究保加利亚乳杆菌中异源表达来自纳豆芽孢杆菌的纳豆激酶酶学性质及其体外溶栓作用。方法:从纳豆激酶的最适温度、热稳定性、最适pH值、pH值稳定性和金属离子及化学试剂等方面研究该酶的酶学性质,通过体外试验研究其溶血栓作用,并通过灭活纤溶酶原的方法分析其溶解纤维蛋白的作用方式。结果:保加利亚乳杆菌异源表达纳豆激酶的最适温度为40℃,在低于40℃时热稳定性较好,最适pH 7.0,pH值在6.0～8.0范围内较稳定。Ca2+、Mn2+、Fe2+促进酶活的效果随浓度的变化而不同,其中Cu2+、Hg2+对该酶起明显的抑制作用,Ag+随浓度的增加抑制效果逐渐显著,而蛋白抑制剂PSMF对纳豆激酶具有明显的抑制作用,说明纳豆激酶为丝氨酸蛋白酶。体外试验表明:该酶溶解纤维蛋白的方式是直接溶解,而非通过激活纤溶酶原,且该酶具有明显的体外溶栓作用。结论:为纳豆激酶的应用及开发新型功能性乳制品提供了理论基础。

关键词：保加利亚乳杆菌;纳豆激酶;酶学性质;体外溶栓

基金资助：河北省高等学校科学技术研究项目(QN2014065); 国家“863”计划项目(2006AA10Z317)