鸡肉蛋白与芸豆蛋白酶联重组及其功能性质的研究

来源：中国食品学报杂志2018年第7期北京时间：

作者：何庆燕; 洪永祥; 周红; 陈明; 饶平凡; 汪少芸

单位：何庆燕; 洪永祥; 周红; 陈明; 饶平凡; 汪少芸福州大学生物科学与工程学院;福建圣农食品有限公司;,

摘要：目的:研究鸡肉蛋白与芸豆蛋白在转谷氨酰胺酶作用下发生共价交联,探讨蛋白质交联对蛋白质凝胶性、乳化性等重要功能性质的影响。方法:利用SDS-PAGE和浊度法研究鸡肉蛋白和芸豆蛋白的交联情况并表征其交联程度;测定两种蛋白发生酶联重组后的凝胶特性、乳化特性,并探讨它们与交联的关系。结果:转谷氨酰胺酶不仅能催化同源蛋白交联,也能催化异源蛋白之间的交联,生成大分子聚集体。交联可显著提高蛋白质的凝胶性。鸡肉蛋白交联后最大储能模量虽由41.2 Pa增至56.7 Pa,但交联程度与凝胶性的高、低不呈正比关系。交联提高蛋白质的乳化特性,其对芸豆分离蛋白作用2 h的作用效果最为明显,未交联的芸豆蛋白乳化力为36.84 m2/g,交联2 h后即升高为105.92 m2/g。结论 :TG酶促交联能促进鸡肉蛋白和芸豆蛋白交联,并有利于改善混合蛋白食品的功能特性。

关键词：鸡肉蛋白;芸豆蛋白;转谷氨酰胺酶;共价交联

基金资助：福建省科技厅产学研重大项目(2016N5006)