嫩化方式对单环刺螠体壁胶原蛋白结构与性质的影响

来源：中国食品学报杂志2025年第7期北京时间：

作者：牟英铮，刘峰，刘春娥

单位：牟英铮中国农业大学烟台研究院 山东烟台 264670,刘峰中国农业大学烟台研究院 山东烟台 264670,刘春娥中国农业大学烟台研究院 山东烟台 264670,lchune@126.com

摘要：以单环刺螠为原料，通过风味蛋白酶、超声波及风味蛋白酶协同超声波3种嫩化方式对单环刺螠体壁进行嫩化，采用酸法提取胶原蛋白，用紫外光谱、扫描电镜、红外光谱、荧光光谱、总巯基含量和表面疏水性分析3种嫩化方式对单环刺螠体壁胶原蛋白结构与性质的影响。结果表明:嫩化处理可导致单环刺螠体壁胶原蛋白变性，破坏蛋白质二级结构，胶原蛋白各二级结构组分间发生转换；胶原蛋白荧光光谱红移，发生荧光猝灭现象，且总巯基含量和表面疏水性显著升高(P<0.05)，其中，酶处理组、超声波处理组和协同处理组的总巯基含量较未处理组分别升高约143.2%，59.1%，134.0%，表面疏水性分别较未处理组提高了2.8，1.9，2.3倍，胶原蛋白三螺旋结构的完整性被破坏；扫描电镜观察发现嫩化使胶原蛋白微观结构更加松散，排列的无序化程度加重。酶法嫩化对单环刺螠体壁胶原蛋白的破坏最显著，而超声波处理较为温和，协同处理介于二者之间。研究结果揭示嫩化是化学键断裂、作用力削弱、蛋白质氧化、蛋白质折叠、蛋白分子碰撞后发生聚集等多种原因共同作用所致。

关键词：单环刺螠; 胶原蛋白; 嫩化; 结构; 性质

基金资助：山东省自然科学基金面上项目(ZR2021MC131)