蛋清蛋白对秘鲁鱿鱼肌原纤维蛋白热稳定性及热聚集的影响

来源：中国食品学报杂志2025年第10期北京时间：

作者：牛付阁，蔡枫烨，温娅，胡新裕，林晨阳，张斌，潘伟春

单位：牛付阁浙江工商大学食品与生物工程学院 杭州 310018,蔡枫烨浙江工商大学食品与生物工程学院 杭州 310018,温娅浙江工商大学食品与生物工程学院 杭州 310018,胡新裕浙江工商大学食品与生物工程学院 杭州 310018,林晨阳浙江工商大学食品与生物工程学院 杭州 310018,张斌浙江工商大学食品与生物工程学院 杭州 310018,潘伟春浙江工商大学食品与生物工程学院 杭州 310018,wpan@zjsu.edu.cn

摘要：目的:在40 ℃的预凝胶温度下，研究不同鸡蛋清蛋白(EWP)和氨基酸类型(酸性、中性、碱性)对秘鲁鱿鱼肌原纤维蛋白(MP)热聚集行为的影响。方法:采用动态/静态光散射、分子对接以及分子动力学模拟技术，分析卵白蛋白(OVA)与肌球蛋白(Myosin)相互作用中涉及的氨基酸结合位点，阐述EWP改善秘鲁鱿鱼蛋白凝胶的作用机制。结果:EWP存在时，蛋白质聚集体的Rh值为386 nm，仅为MP中0.5倍的蛋白质颗粒大小，说明EWP对MP的聚集作用显著抑制。而EWP部分或全部被OVA替代时，混合体系中蛋白质聚集体的PDI值稳定在0.3，而MP的PDI值在0.45，说明蛋白质聚集体分布更加均匀。其中酸性和碱性氨基酸在180 min得到的蛋白质聚集体的Rh值为400 nm左右，相较于MP中1 000 nm的大颗粒，显著抑制了MP的自聚集速率。对Myosin与OVA的分子对接模型计算结合能，表明氨基酸残基之间的静电相互作用是影响MP热凝胶聚集行为的主要因素。结论:确定了一种精确调控鱼糜凝胶理化性质的新技术和新方法。

关键词：秘鲁鱿鱼; 肌原纤维蛋白; 蛋清蛋白; 自聚集; 诱导

基金资助：国家自然科学基金项目(31171713，31701650)；浙江省自然科学基金项目(LY22C200009)