Pb2+与大黄鱼肌球蛋白的互作机制

来源：中国食品学报杂志2026年第2期北京时间：

作者：步营，张宇，刘瑛楠，殷诗强，朱文慧，励建荣，李学鹏

单位：步营渤海大学食品科学与工程学院辽宁省高校重大科技平台“食品贮藏加工及质量安全控制工程技术研究中心” 辽宁锦州 121013,张宇渤海大学食品科学与工程学院辽宁省高校重大科技平台“食品贮藏加工及质量安全控制工程技术研究中心” 辽宁锦州 121013,刘瑛楠渤海大学食品科学与工程学院辽宁省高校重大科技平台“食品贮藏加工及质量安全控制工程技术研究中心” 辽宁锦州 121013,殷诗强荣成泰祥食品股份有限公司 山东威海 264200,朱文慧渤海大学食品科学与工程学院辽宁省高校重大科技平台“食品贮藏加工及质量安全控制工程技术研究中心” 辽宁锦州 121013,李学鹏渤海大学食品科学与工程学院辽宁省高校重大科技平台“食品贮藏加工及质量安全控制工程技术研究中心” 辽宁锦州 121013,

摘要：目的:探究重金属二价铅(Pb2+)与大黄鱼肌球蛋白之间的相互作用机制，为评估铅污染对水产品蛋白质的危害及避免大黄鱼污染提供理论依据。方法:采用多光谱技术、原子力显微镜、动态流变学及分子对接等技术，系统分析Pb2+对大黄鱼肌球蛋白结构、凝胶特性及结合机制的影响。结果:Pb2+能加速肌球蛋白凝胶的形成，并提高凝胶的弹性和黏度。添加Pb2+后，肌球蛋白分子相互聚集，导致其形态发生改变并呈现更高的聚集度。表面疏水性随Pb2+浓度增加而显著升高，与空白组相比，添加15 μmol/L Pb(NO3)2后疏水性提高了121.338%，60 μmol/L时提高了139.415%。Pb2+能使肌球蛋白结构相对紊乱，导致大黄鱼肌球蛋白的大部分α-螺旋转变为β-折叠，其次是β-转角和无规则卷曲。荧光光谱显示，Pb2+与大黄鱼肌球蛋白的猝灭类型为静态猝灭，与蛋白质的结合比例约为1∶1。热力学结果表明，ΔG < 0、ΔH = -99 385.6 J/mol、ΔS = -275.285 J/mol·K，说明两者结合会自发产生热量。促进Pb2+与大黄鱼肌球蛋白结合的主要作用是氢键和范德华力。此外，疏水作用和二硫键也发挥重要作用。分子对接结果表明，赖氨酸残基与Pb2+间存在离子键。结论:Pb2+能够与大黄鱼肌球蛋白发生自发性结合，通过静态猝灭机制形成1∶1复合物，诱导蛋白质二级结构由α-螺旋向β-折叠转变，促进肌球蛋白聚集并增强凝胶性能。氢键、范德华力及赖氨酸残基介导的离子键是主要的结合驱动力。

关键词：大黄鱼肌球蛋白; 二价铅; 多重光谱; 结合力

基金资助：辽宁省科技厅项目(2023-MS-297)