β-乳球蛋白与EGCG的结合机理及稳定性

来源：中国食品学报杂志2026年第4期北京时间：

作者：周素珍，范金波

单位：周素珍渤海大学食品科学与工程学院 辽宁省食品安全重点实验室生鲜农产品贮藏加工及安全控制技术国家地方联合工程研究中心 辽宁锦州 121013,范金波渤海大学食品科学与工程学院 辽宁省食品安全重点实验室生鲜农产品贮藏加工及安全控制技术国家地方联合工程研究中心 辽宁锦州 121013,jinbo_fan@hotmail.com

摘要：表没食子儿茶素没食子酸酯(EGCG)是茶多酚中最重要的活性成分，因其性质不稳定，故限制了应用。本文采用荧光光谱法探究不同pH值条件下β-乳球蛋白(β-Lg)与EGCG的互作机理，采用红外光谱法和同步荧光光谱法研究相互作用对β-Lg二级结构的影响，通过测定粒径、多分散指数、分子对接以及分子动力学研究β-Lg-EGCG复合物的稳定性。结果表明:在不同pH值条件下，EGCG对β-Lg均产生静态猝灭，结合常数均在103~104 L/mol数量级，且随pH值的增大而增大，当pH 8.0时结合常数最大，为3.2×104 L/mol，说明二者反应形成β-Lg-EGCG复合物。热力学参数分析可知:在4个pH值条件下，EGCG与β-Lg的结合反应均是自发进行的，主要作用力为氢键和疏水相互作用。粒径与多分散指数分析表明EGCG与β-Lg结合后形成稳定的纳米复合物。分子对接、分子动力学模拟及MM-PBSA表明，β-Lg与EGCG主要是以氢键相结合，还有少许的疏水相互作用和静电相互作用，二者结合后体系的均方根偏差比蛋白体系降低，说明二者形成稳定的复合物。研究结果说明，β-Lg作为载体与EGCG较好地结合，有效提升了EGCG的稳定性，为EGCG的活性保护及开发利用提供了新思路。

关键词：β-乳球蛋白; 表没食子儿茶素没食子酸酯; pH值; 稳定性; 分子模拟

基金资助：辽宁省教育厅项目(LJ212510167030)