理性设计提高Blautia wexlerae的D-阿洛酮糖-3-差向异构酶热稳定性

来源：食品工业科技杂志2025年第20期北京时间：

作者：冉凯旋, 荀明强, 林凯欣, 付育, 王丽丽, 张春晓, 仪宏

摘要：为开发新的热稳定性高的D-阿洛酮糖-3-差向异构酶，本研究对肠道益生菌Blautia wexlerae基因组进行挖掘，对疑似D-阿洛酮糖-3-差向异构酶基因在枯草芽孢杆菌中进行表达，应用高效液相色谱鉴定表达蛋白功能，通过理性设计提高该蛋白热稳定性。结果表明，B. wexlerae 糖磷酸异构酶基因具有D-阿洛酮糖-3-差向异构酶（DPE）功能，最适温度60 ℃，最适pH7.0，转化率27.1%±1.1%；突变体DPE（H283A）最适温度较野生型提高5 ℃，70 ℃下半衰期为30 min，较野生型半衰期延长10 min，转化率达30.6%±2.6%，较野生型提高3.5%。本研究挖掘并鉴定了B. wexlerae D-阿洛酮糖-3-差向异构酶，理性设计获得了热稳定性和酶活力均提高的突变体DPE（H283A）。

关键词：Blautiawexlerae,D-阿洛酮糖-3-差向异构酶,D-阿洛酮糖,热稳定性,理性设计,