分子对接模拟与光谱法研究没食子酸丙酯和牛血清白蛋白的相互作用

来源：食品工业科技杂志2016年第18期北京时间：

作者：朱国飞, 滕腾, 邓斌

摘要：运用荧光光谱法、紫外吸收光谱法等方法对没食子酸丙酯（PG）与牛血清白蛋白（BSA）之间的相互作用进行了研究。荧光猝灭计算结果表明PG与BSA间的结合作用较强,猝灭机制为静态猝灭,测得其299 K时的结合常数KA为1.03×105L·mol-1,两者的作用距离为1.71 nm。热力学参数计算结果表明PG与BSA相互作用力主要为范德华力与氢键作用力。通过探针分子取代反应确定了PG在BSA上的结合位点是亚级结构域IIA。圆二色谱的测定结果表明PG的结合导致了蛋白中α-螺旋结构的减少以及无规则卷曲的增加。本文最后通过计算机模拟分子Dock的方法模拟出了PG与BSA的结合构象,所得到的结合参数与之前的计算结果相符。

关键词：没食子酸丙酯,牛血清白蛋白,荧光光谱法,相互作用,