截短与修饰的β-淀粉样蛋白与阿尔茨海默病

来源：化学进展杂志2020年第1期北京时间：

作者：李高, 李艳梅

单位：<sup class=\mag-xml-aff-label-sup added-by-sys\>1.</sup> 闽江学院海洋研究院 福州 350108,<sup class=\mag-xml-aff-label-sup added-by-sys\>2.</sup> 清华大学化学系 生命有机磷化学及化学生物学教育部重点实验室 北京 100084,<sup class=\mag-xml-aff-label-sup added-by-sys\>3.</sup> 北京脑重大疾病研究院 北京 100069,<sup class=\mag-xml-aff-label-sup added-by-sys\>4.</sup> 清华大学合成与系统生物学研究中心 北京 100084

摘要：β-淀粉样蛋白(Aβ)的聚集和沉积被认为是导致阿尔茨海默病的重要因素,早前的研究多集中在全长无修饰的Aβ1-40和Aβ1-42上。近些年研究发现,在AD患者大脑内存在着多种截短与修饰的Aβ蛋白,它们对AD的疾病进程有不可忽视的贡献。例如,焦谷氨酸Aβ、磷酸化Aβ被认为是AD患者出现症状的标志;截短的Aβ4-40/42在患者脑内的含量与Aβ1-40/42接近且具有类似的聚集性质和毒性;患者脑内氧化压力升高导致的酪氨酸硝基化、二聚化和甲硫氨酸氧化形式的Aβ也具有不同的性质。本文对这些截短与修饰的Aβ蛋白的产生、结构、毒性以及和AD的关联进行了综述。

关键词：β-淀粉样蛋白,阿尔茨海默病,截短,磷酸化,焦谷氨酸化

基金资助：国家重点研发计划(2018YFA0507600),国家自然科学基金项目(81661148047),闽江学院人才引进项目资助(MJY19025)