不同方法提取的华贵栉孔扇贝外套膜胶原蛋白特性分析

来源：大连海洋大学学报杂志2022年第5期北京时间：

作者：王雯, 冯畅, 林海生, 秦小明, 曹文红, 章超桦, 高加龙, 郑惠娜, 陈忆宾

单位：1.广东海洋大学 食品科技学院，广东 湛江 524088； 2.广东海洋大学 广东省水产品加工与安全重点实验室，广东普通高等学校水产品深加工重点实验室，国家贝类加工技术研发分中心 (湛江)，南海生物资源开发与利用协同创新中心，广东 湛江 524088； 3.海南盛美诺生物技术有限公司，海南 澄迈 571925

摘要：为比较不同提取方法得到的华贵栉孔扇贝Chlamysnobilis外套膜胶原蛋白的基础特性，分别采用酸-酶法和热水法，从外套膜中提取得到胶原蛋白，分别记为A-PSC(Cn)(acid-pepsin soluble collagenChlamysnobilis)和HSC(Cn)(hot water soluble collagenChlamysnobilis)，并测定其氨基酸组成、分子量分布、微观结构和热变性温度等理化特性。结果表明：热水法提取胶原蛋白的提取得率高于酸-酶法；HSC(Cn)中，Gly、Glu和Pro含量较高，分别为13.27、10.45、6.19 g/100 g prot，而A-PSC(Cn)中，Glu、Gly和Asp含量较高，分别为10.16、7.92、5.77 g/100 g prot；紫外光谱和红外光谱分析显示，两种胶原蛋白均在220 nm 附近有强吸收峰，且具有典型的胶原蛋白特征带(酰胺A、B、Ⅰ、Ⅱ和Ⅲ带)；SDS-PAGE分析显示，两种胶原蛋白均含有γ链、β链、α1链和α2链，由此确定这两种胶原蛋白均为Ⅰ型胶原蛋白；扫描电镜分析显示，A-PSC(Cn)呈疏松多孔状，HSC(Cn)呈紧密层状，且HSC(Cn)具有更高的热变性温度。研究表明，通过酸-酶法和热水法提取的胶原蛋白均为Ⅰ型胶原蛋白，但二者的结构特征及其理化性质存在明显差异，A-PSC(Cn)的三螺旋结构完整且纯度较高并具有疏松多孔的特性，而HSC(Cn)的亚氨基酸含量较高，可根据研究需要选用不同提取方法开发胶原蛋白产品。

关键词：华贵栉孔扇贝,外套膜,胶原蛋白,理化性质

基金资助：广东海洋大学博士启动基金(R17082)；现代农业产业技术体系专项资金资助(CARS-49)；广东省现代农业产业技术体系创新团队项目(2021 KJ146)；广东海洋大学贝类高值化加工利用创新团队(CXTD2021004)